| آنزیمها مواد پروتئینی می‌باشند که نقش کاتالیزور بسیار متفاوتی از خود نشان می‌دهند. این مواد بیشتر اعمال حیاتی مانند هضم و سنتزهای سلولی را کاتالیز می‌کنند. اکثر واکنشهای حیاتی بدن بخاطر وجود آنزیمها در دمای پایین بدن قابل انجام هستند تا تعیین ساختمان و نحوه عمل آنزیمها در تشخیص بیماریها و مکانیسم رشد موجودات زنده تاثیر فراوانی داشته باشد. جرم ملکولی آنزیمها از 15000 تا 500000 متغیر می‌باشد. |
تاریخچه کاتالیزورهای آنزیمی
تا قبل از سال 1897 ، دانشمندان عقیده داشتند که واکنشهای حیاتی فقط درون سلول زنده و سالم قابل انجام است، تا اینکه "
ادوارد بوخنر" ، آنزیم زیماز را از سلولهای خمیر مایه جدا کرد و نشان داد که این آنزیم در بیرون از سلول زنده هم می‌تواند
گلوکز را
تخمیر کند. در سال 1913 "
مایکلیس" و "
منتن" با استفاده از تئوری حالت گذار ، سرعت واکنشهای آنزیمی را تشریح کردند. دانشمند دیگری به نام "
ساونر" در 1926 ، توانست آنزیم اوره‌آز را به‌صورت خالص و بلوری بدست آورد. از آن زمان تاکنون تعداد زیادی از آنزیمها بطور خالص جداسازی شده ، ساختمان کامل برخی از آنها نیز تعیین شده است.
ساختمان آنزیمها
آنزیمها ساختار پروتئینی دارند. برخی مثل
پپسین از پروتئینهای ساده و برخی از پروتئینهای ترکیبی بوجود آمده‌اند. ساختمان پروتئینی به نام
آپوآنزیم و ساختمان غیر پروتئینی به نام
کوآنزیم معروف است. خاصیت برخی از آنزیمها کاملا اختصاصی است و واکنش بخصوصی را تسریع می‌کنند. مانند اوره‌آز که فقط واکنش هیدرولیز اوره را (حتی در غلظت 0.1ppm) کاتالیز می‌کند و در هیدرولیز متیل اوره یا تیو اوره که ساختمانی بسیار شبیه
اوره دارند، دخالتی نمی‌کند. برخی از آنزیمها عده‌ای از واکنشهای هم‌نوع را کاتالیز می‌کنند. عمل کاتالیز در نقاط معینی از
آنزیم به نام نقاط فعال صورت می‌گیرد. آنزیمها پیچیده‌ترین کاتالیزورها هستند.
طبقه بندی آنزیمها
- آنزیمهایی که واکنشهای هیدرولیز را تسریع می‌کنند.
- آنزیمهایی که واکنشهای اکسیداسیون – احیا را کاتالیز می‌کنند.
طبقه‌بندی آنزیمها بر طبق عملکرد آنها
- کربوهیدرازها : تسریع هیدرولیز یونی ساکاریدها مانند آمیلاز.
- استرازها : تسریع هیدرولیز استرها به الکل و اسید ، مانند لیپاز که تجزیه چربیها را تسریع می‌کند.
- پروتئازها) : کاتالیز هیدرولیز پروتئینها
- آمیدازها : شکستن پیوند C - N در واکنشها
عوامل موثر بر فعالیت آنزیمها
عواملی مانند
دما ،
غلظت مواد اولیه ،
PH محیط و همچنین اثر مهارکننده‌ها و
ضدعفونی کننده‌ها بر فعالیت آنزیمها تاثیر دارند. همچنین اختصاصی بودن عملکرد آنزیم هم بر نحوه فعالیت آن موثر است.
تاثیر غلظت ماده اولیه بر فعالیت آنزیم
بررسی
مایلکسون و
منتن روی واکنش آنزیم انورتاز بر روی محلولهای رقیق
ساکارز نشان داد که اگر غلظت واکنش دهنده‌ها بتدریج افزایش یابد، واکنش به مرحله ای می‌رسد که سرعت آن با افزودن غلظت ماده واکنش دهنده تغییر نکرده ، ثابت می‌ماند. این پدیده زمانی اتفاق می‌افتد که تمام محلهای فعال آنزیم اشغال شده باشد، در این صورت ، اثر کاتالیزی مشاهده نمی‌‌شود و واکنش دهنده‌ها بطور آزاد باقی می‌مانند.
|
|
آنزیم
|
اثر دما
سرعت واکنشهای آنزیمی با بالا رفتن دمای بدن ، پایین می‌آید. زیرا در جریان افزایش دما ، بدن از حالت طبیعی خارج شده و آنزیم ، غیر فعال می‌شود. در واقع عاملی که باعث تسریع یک واکنش در حضور آنزیم می‌شود، مراکز فعال آنزیمی می‌باشند که همانند کاتالیزورهای دیگر ، راههای جدیدی برای انجام واکنش می‌یابند.
مکانیسم واکنشهای آنزیمی
سرعت و حساسیت یک واکنش کاتالیز شده با آنزیم ، بسیار بالاتر از سرعت و حساسیت واکنشی است که با کاتالیزورهای معمولی انجام شده است. آمیدهایی که توسط آنزیم‌های آمیداز در PH = 8 کاتالیز می‌شوند،
مرتبه سریعتر از انجام آنها در حضور
اسید یا
باز می‌باشند. با وجود مطالعات فراوان بر روی سرعت هیدرولیز استرهای کاتالیز شده با آنزیم ، هنوز مکانیسم دقیق آنها کشف نشده است. بطور معمول سرعت واکنشهای کاتالیز شده با آنزیم با تغییر PH از یک مسیر ماکزیمم عبور می‌کنند. مراکز فعال آنزیمی شامل مواضع اسیدی
و مواضع بازی
می‌باشد. آنزیمها را به‌صورت کلی می‌توان به شکل زیر در نظر گرفت.
تصور می‌شود در کاتالیزورهای آنزیمی یک حمله هسته دوستی توسط گروه بازی انجام می‌گیرد و یک
پروتون ، بوسیله گروه اسیدی منتقل می‌شود. جریان واکنشهای آنزیمی را می‌توان بوسیله طیف سنجی نوری با استفاده از اختلاف در جذب نوری طیف مواد حاصل و مواد واکنش دهنده دنبال کرد.
مباحث مرتبط با عنوان
