اسیدآمینهها با پیوند پپتیدی به هم وصل میشوند و پروتیینها را میسازند. همهی پروتیینها مولکولهای پیچیدهای هستند و زیستشیمیدانها در چهار سطح مختلف آنها را مطالعه میکنند: اول، دوم، سوم و چهارم.
ساختمان اول ساختمان اول یک پروتیین به توالی یا ترتیب اسیدآمینههای آن پروتیین گفته میشود.
ساختمان اول یک پروتیین کوچک را به سادگی به صورت زیر نشان میدهند:
آلانین- هیستیدین- فنیلآلانین- گلوتامین- سیستیین
پروتیینهای واقعی به طور معمول از تعداد زیادتری اسیدآمینه درست شدهاند. برای مثال، هورمون انسولین، که پروتیین به نسبت کوچکی است، 51 اسیدآمینه دارد.
رمز ساختمان اول هر پروتیینی در ژن یا ژنهای آن پروتیین نهفته است. این رمز، ترتیب دقیق متصل شدن اسیدآمینهها را به هم و این که چه اسیدآمینههایی در پروتیین وجود داشته باشند، تعیین میکند. سپس این ترتیب مشخص میکند که پلیپپتید چگونه چین و تا بخورد تا شکل سه بعدی دقیق و خاص هر پروتیین به وجود آید و این شکل سه بعدی است که به پروتیین اجازه میدهد نقش ویژهی خود را در بدن بازی کند. نخستین سطح چین و تا خوردن سه بعدی در ساختمان دوم پروتیین توصیف میشود.
امتیاز: 0.00
شما باید یک عنوان و متن وارد کنید!
برای پاسخ دادن به این ارسال باید از
صفحه قبلی
اقدام کنید.
وقتی اسیدآمینههای مختلف زنجیروار به هم وصل شدند، تمایل پیدا میکنند که در برخی جاها به صورت شکل و الگوی خاصی ( برای مثال، به صورت مارپیچ) چین و تا بخورند. این شکلها به این دلیل به وجود میآیند که اسیدآمینهها برای به دست آوردن پایدارترین آرایش از پیوندهای هیدروژنی به این طرف و آن طرف گرایش پیدا میکند. ساختمان دوم پروتیین به الگوهای موجود در زنجیرهی اسیدآمینه گفته میشود. چنین الگوهایی در پروتیینهای مختلف در جاهای مختلف وجود دارند و بنابراین، گوناگونی نا محدودی از شکلهای مولکولی را به وجود میآورند.
نوعهای اصلی ساختمان دوم در پروتیینها عبارتند از:
• مارپیچ آلفا، معمولترین نوع ساختمان دوم است. در این مارپیچ، اسیدآمینهها روی محورشان پیچ میخورند و هر اسیدآمینه با اسیدآمینهی دیگری (اسیدآمینهی چهارم در طول رشتهی پلیپپتید) پیوند هیدروژنی برقرار میکند. این پیوندهای هیدروژنی ساختمان دوم را پایدار میکنند.
• صفحههای بتا، ساختمان مسطحی که از دو یا چند زنجیرهی پلیپپتیدی درست شده است که موازی هم قرار گرفته و با پیوندهای هیدروژنی به هم وصل شدهاند.
ساختمان دوم یک پروتیین به ترتیب اسیدآمینههای آن بستگی دارد: برخی اسیدآمینهها (یا ترکیبی از اسیدآمینهها) به تولید مارپیچ آلفا گرایش دارند و برخی به تولید صفحههای بتا روی میآورند. چند اسیدآمیته خمشدگیهای تندی در زنجیره به وجود میآورند که برای تا خوردن زنجیره روی خودش بسیار مهم است و این نوع تاخوردگی نقش حیاتی در ساختمان و کار پروتیین دارد.
امتیاز: 0.00
شما باید یک عنوان و متن وارد کنید!
برای پاسخ دادن به این ارسال باید از
صفحه قبلی
اقدام کنید.
ساختمان سوم پروتیین شکل سه بعدی کلی آن است که در نتیجهی عاملهای زیر به وجود میآید:
• توالی اسیدآمینههایی که مارپیچهای آلفا، صفحههای بتا و خمیدگیها را در جاهای خاصی در طول زنجیرهی پلیپپتیدی به وجود میآورند.
• ماهیت آبگریزی بسیاری از گروههای جانبی اسیدآمینهها. پروتیینهای کروی را آب فرامیگیرد و بنابراین گروههای جانبی آبگریز گرایش دارند درون پروتیین جای گیرند.
ساختمان سوم را نیروهای جذبکنندهای که اغلب پس از چین و تا خوردن زنجیرهی پلیپپتیدی به وجود میآیند و اتصالهای دیسولفیدی، پیوندهای کووالانسیکه بین دو اسیدآمینهی دارای گوگرد به وجود میآیند، حفظ میکنند. اتصالهای دیسولفیدی اغلب در پروتیینهای ساختمانی به وجود میآیند، یعنی در جایی که به قدرت نیاز هست.
ما نمیتوانیم از اهمیت ساختمان سوم برای کارکرد پروتیینها به سادگی بگذریم. پروتیینهای کارکردی، یعنی پروتیینهایی مانند آنزیمها وپادتنها (آنتیبادیها) که نقشهای فعالی در بدن بازی میکنند، باید شکل دقیقی (و گاهی توانایی تغییر شکل بسیار اندکی و حسابشده) داشته باشند تا بتوانند نقش خود را در بدن به درستی انجام دهند. محکمی بسیاری از پروتیینهای ساختمانی به ساختمان سوم آنها بستگی دارد. برای مثال، تعداد زیاد اتصالهای دیسولفیدی در کراتین باعث محکمی ساختارهایی مانند مو، ناخن میشود.
امتیاز: 0.00
شما باید یک عنوان و متن وارد کنید!
برای پاسخ دادن به این ارسال باید از
صفحه قبلی
اقدام کنید.
بیشتر پروتیینها از بیش از یک رشتهی پلیپپتیدی ساخته شدهاند. برای مثال، هموگلوبین انسان از چهار زنجیرهی پلیپپیتیدی ساخته شده است. اگر این زنجیرهها با آرایش درست در کنار هم جای گیرند، پروتیین به درستی کار میکند. اگر هر یک از این زتجیرهها به علت قرار گرفتن یک اسید آمینه نادرست در جایی از رشتهی پلیپپیتیدی، ساختمان اول، دوم یا سوم غیر عادی داشته باشند، ممکن است هموگلوبینی پدید آید که نتواند اکسیژن را به مبزان کافی در گردش خون منتقل کند. فقط تغییر یک اسید آمینه خاص از 146 اسید آمینه موجود در یک تک زنجیر هموگلوبین سبب بیماری کمخونی می شود.
امتیاز: 0.00
وزارت آموزش و پرورش > سازمان پژوهش و برنامهريزی آموزشی
شبکه ملی مدارس ایران رشد
شما باید یک عنوان و متن وارد کنید!