post_translational control




این مطلب از بخش آموزش وب‌سایت المپیاد زیست‌شناسی رشد،انتخاب شده که با فرمت pdf نیز در وب‌سایت المپیاد رشدموجود می‌باشد. برای مشاهده این موضوعات در وب‌سایت المپیاد، به آدرس فهرست مطالب زیست‌شناسی مراجعه کنید. همچنین می‌توانید با کلیک اینجا‌ ، با ویژگی‌های بخش آموزش این وب‌سایت آشنا شوید.


Feed back inhibition


حتی پس از اینکه یک ژن رونویسی شد و mRNAترجمه شد سلول هنوز می تواند تا حدودی بر روی فعالیت آنزیم ها در صورتی که پروتئین های آلوستریک باشند اعمال کنترلی اعمال کند. ما درباره فعال سازی و غیر فعال کردن بازدارنده های اپرون ( از قبیل trp,lac ) صحبت کردیم و آن را به مشخصات آلوستریک آن ها نسبت دادیم. تاثیرات مشابهی توسط پروتئین های دیگر ایجاد می شود. نیاز به کنترل پس از ترجمه به این خاطر دیده می شود که پروتئین ها در مقایسه باRNA طول عمر بیشتری دارند. هنگامی که یک اپرون متوقف می شود دیگر از روی آن mRNA رونویس نمی شود هر چند mRNAای که قبلاً رونویسی شده به پروتئین ترجمه می شود و این پروتئین هنوز عملگرا ست. پس در طی فرآیند توقف اپرون برای سلول مهم است که فعالیت پروتئین های موجود را کنترل کند.
یک مثال برای کنترل پس از ترجمه آنزیم آسپارتات ترانس کربامیلاز است که اولین مرحله در مسیر بیوسنتز پیریمیدن در E.coli را کاتالیز می کند.
img/daneshnameh_up/b/b9/mbio0071a.gif
افزایش یکی از محصولات نهایی مسیر یعنی سیتیدین تری فسفات (CTP) مانع عمل آسپارتات ترانس کربامیلاز می شود به این روش کنترل feed back inhibition گفته می شود زیرا یک محصول مسیر عاملی است که مسیر را متوقف می کند. آسپارتات ترانس کربامیلازیک آنزیم آلوستریک می باشد و جایگاه فعال آن مسئول تراکم کربامیل فسفات و -L آسپارتان می باشد. هر چند این پروتئین دارای جایگاه های تنظیمی است که بهCTPتمایل دارند. هنگامی کهCTP به یک جایگاه تنظیمی متصل می شود کوتوورماسیون آنزیم تغییر می کند و تمایل آنزیم به سو بسترای طبیعی اش کم می شود. افزایشCTP واکنش تراکم عادی آنزیم را متوقف می کند.
img/daneshnameh_up/1/17/mbio0071b.jpg
بنابراین آنزیم های آلوستریک یک مکانیسم برای کنترل عمل پروتئین فراهم می کنند که پس از اینکه پروتئین ساخته شد کاربرد دارد. این مکانیسم نه تنها برای پروتئین تنظیمی از قبیل بازدارنده های trp,lac بلکه برای سایر پروتئین های آنزیمی نیز کاربرد دارد.

تخریب پروتئین


آخرین راه کنترل تاثیر گذار در مقدار فرآورده ژنی در یک سلول کنترل سرعت فرآیند تخریب پروتئین هاست در میزان حیات طبیعی پروتئین ها تفاوت های چشمگیری وجود دارد. برخی از آن ها بیش از یک چرخه حیات سلول عمر می کنند در حالی که برخی ممکن است در طی چند ثانیه تخریب شوند دو گروه تحقیقی هر کدام به طور جداگانه مدلی برای کنترل فرآیند تخریب پروتئین ارائه داده اند PEST hyphotesis , N_end rule بنابر قانون N_end اسید آمینه موجود در انتهای آمینو در پایان یک پروتئین سیگنالی برای پروتئاز است که میانگین طول عمر آن پروتئین را کنترل می کند. در آزمایش های اخیر تقریباً توانایی پیشگویی کامل طول عمر گالاکتوزیداز بر اساس آمینو اسید _N ترمینال آن فراهم شد. طول عمر پروتئین ها از 2 دقیقه برای آنهایی که در _Nترمینال خود حاوی آرژنین هستند تا بیشتر از 20 ساعت برای آن هایی که ریشه _Nترمینال آن متیونین یا یکی از پنج اسید آمینه دیگر است تغییر می کند.
img/daneshnameh_up/3/30/mbio0071c.gif
بر اساس تئوری PESTتخریب پروتئین بوسیله نواحی غنی از چهار اسید آمینه پرولین، گلوتامیک اسید، سرین و ترئونین تعیین می شود. علامت اختصاری یک حرفی این چهار آمینو اسید به ترتیب عبارتند از T,S,E,P ). پروتئین هایی که دارای نواحی هستند میل دارند تا در کمتر از 2 ساعت تخریب شوند.
img/daneshnameh_up/7/7c/mbio0071d.JPG
در یک مطالعه بر روی 34 پروتئین با نیمه عمر 220- 20 ساعت فقط سه تا از آن ها دارای ناحیه PEST بودند همانطوری می بینیم نه تنها پروتئین های مختلف برای بقا به اندازه های مختلف در درون سلول برنامه ریزی شده اند بلکه به نظر می رسد برنامه ریزی بر اساس ریشه های اسید آمینه _Nترمینال و همینطور نواحی مختلف غنی از ریشه های اسید آمینه PEST در درون پروتئین می باشد.



پیوند های خارجی

http://Olympiad.roshd.ir/biology/content/pdf/0139.pdf




تعداد بازدید ها: 14484