دیدکلی
پروتئینها اعمال مهم و متنوعی در ساختارهای زنده انجام می‌دهند. مثلا
آنزیمها تعداد زیادی از تبدیلهای شیمیایی را
کاتالیز می‌کنند. این تبدیلها می‌تواند شامل
واکنشهای ساده‌ای از قبیل آبدار شدن
دی‌اکسید کربن تا تبدیلهای پیچیده‌ای از قبیل
همانند سازی کروموزومها ، رشته‌های بلند و حلقه‌ای
DNA ، یعنی
مواد ژنتیکی موجود در سلولهای زنده باشد.
آنزیمها می‌توانند واکنشهای خاصی را میلیونها بار تسریع کنند. پروتئینهای دیگری به عنوان شبکه حمل و نقل و ذخیره ساز عمل می‌کنند.
هموگلوبین انتقالگر
اکسیژن و هزاران پروتئین دیگر که نقش حیاتی و اساسی در عملکرد بخشهای مختلف بدن دارند، می‌باشد. در اینجا با عملکرد برخی از این پروتئینها از دیدگاه شیمی آشنا می‌شویم.
میوگلوبین
میوگلوبین ، در
ماهیچه فعال است، جایی که اکسیژن را ذخیره می‌کند و هنگامی که مورد لزوم باشد، اکسیژن را رها می‌نماید.
هموگلوبین
هموگلوبین ، در
گلبولهای قرمز خون وجود دارد و انتقال اکسیژن را تسهیل می‌کند. بدون هموگلوبین ،
خون می‌تواند فقط جزئی (تقریبا 21 درصد) از اکسیژن مورد لزوم بدن را جذب نماید.
چگونگی اتصال اکسیژن به این پروتئینها
راز توانایی حمل اکسیژن بوسیله میوگلوبین و هموگلوبین ، در وجود واحد ویژه
غیر پلی پپتیدی موسوم به گروه
هِم ، متصل به پروتئین نهفته است. هِم ، یک
لیگاند حلقوی آلی (موسوم به
پورفیرین) است که در آن ، واحدهای استخلاف شده
پیرول با چهار اتصال ،
اتم آهن را احاطه می‌کنند. این کمپلکس ، قرمز است و به خون ، رنگ قرمز خاص خود را می‌بخشد. اتم آهن در هِم ، به چهار
نیتروژن متصل است. لیکن می‌تواند دو گروه اضافی دیگر را در بالا و پایین سطح حلقه پورفیرین اسکان دهد.
در میوگلوبین ، یکی از این گروهها ، حلقه
ایمیدازول یک واحد
هیستیدین است که به یکی از بخشهای مارپیچ پروتئین متصل می‌باشد. عامل مهم دیگر برای عمل پروتئین ، اکسیژن است. در نزدیکی موضع اتصال اکسیژن ، دومین
ایمیدازول یک واحد هیستیدین قرار دارد و به نظر می‌رسد که این واحد ، این موضع از هم را بوسیله ممانعت فضایی محافظت می‌کند.
مسمومیت با منوکسید کربن
منوکسید کربن که آن نیز درگروه
هِم به
آهن متصل می‌گردد. بدین ترتیب از انتقال اکسیژن جلوگیری می‌نماید. به علت حضور دومین گروه
ایمیدازول ، پیوندی نه چندان قوی ایجاد خواهدکرد. در نتیجه مسمومیت بوسیله منوکسید کربن در بیماری که در معرض
گاز قرار می‌گیرد را می‌توان با وارد کردن اکسیژن به بیمار از بین برد.
ساختار میوگلوبین
ساختمان اولیه میوگلوبین ، شامل 153 باقیمانده
آمینو اسیدی با ترتیبی شناخته شده است. میوگلوبین ، دارای هشت بخش مارپیچی
α است که ساختمان ثانوی آن را شامل می‌شود. طولانی‌ترین این بخشها ، شامل 23 باقیمانده است. ساختمان سوم دارای خمشی است که به میوگلوبین شکل سه بعدی می‌دهد.
|
|
ساختمان هموگلوبین
|
ساختار هموگلوبین
هموگلوبین دارای چهار
زنجیره پروتئینی است. دو زنجیره
α هر یک با 141 باقیمانده و دو زنجیر
β هر یک با 147 باقیمانده. هر زنجیر دارای گروه
هِم خاص خود می‌باشد و ساختمان سوم مشابهی با ساختمان سوم میوگلوبین دارد. گرچه برهمکنش ضعیفی بین دو زنجیر
α و دو زنجیر
β وجود دارد، اما تماسهای زیادی بین آمین‌ها ایجاد می‌گردد.
تشابه ساختار هموگلوبین و میوگلوبین
چین خوردن هموگلوبین و میوگلوبین در چندین نمونه زنده ، علیرغم ترتیبهای مختلف آمینو اسید ، بسیار مشابه است. این وضعیت نشان می‌دهد که این ساختمان سوم ویژه ، یک کنفیگوراسیون بهینه در اطراف گروه
هِم است.
ساختار ویژه هِم و عملکرد در ششها
ساختار ویژه به
هِم اجازه می‌دهد تا از طریق
ششها ،
اکسیژن جذب کند و برای یک انتقال امن ، تا جایی که لازم باشد، اکسیژن را نگه دارد و هنگامی که ضروری است، اکسیژن را آزاد کند.
مباحث مرتبط با عنوان
